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蛋白酶體是細(xì)胞中用來(lái)調(diào)控特定蛋白質(zhì)的濃度和清除錯(cuò)誤折疊蛋白質(zhì)的主要機(jī)制的核心組成部分，是細(xì)胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復(fù)合機(jī)器之一，也是迄今為止發(fā)現(xiàn)的最大的蛋白降解機(jī)器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個(gè)亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復(fù)合體組成的調(diào)控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國(guó)科學(xué)院院刊》報(bào)道了人源蛋白酶體的基態(tài)近原子分辨的冷凍電鏡結(jié)構(gòu)，以及三個(gè)亞納米分辨的RP-CP亞復(fù)合體亞穩(wěn)或過(guò)渡態(tài)的共存結(jié)構(gòu)，并首次發(fā)現(xiàn)其中一個(gè)亞穩(wěn)態(tài)構(gòu)象的CP的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道處于開(kāi)放狀態(tài)（見(jiàn)PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發(fā)現(xiàn)被德國(guó)馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國(guó)科學(xué)院院刊》論文中通過(guò)酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進(jìn)一步證實(shí)、引用和比較（見(jiàn)PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開(kāi)放態(tài)的全酶結(jié)構(gòu)離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運(yùn)動(dòng)行為。毛有東、歐陽(yáng)頎課題組及其合作者在前期工作的基礎(chǔ)上，利用他們自主開(kāi)發(fā)的基于統(tǒng)計(jì)流行算法的高性能計(jì)算軟件ROME（見(jiàn)PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優(yōu)化的冷凍電鏡處理方法，對(duì)ATP-γS結(jié)合狀態(tài)下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數(shù)據(jù)展開(kāi)了深入分析，得到了6個(gè)共存的動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)，其中包括3.6埃分辨率的基態(tài)結(jié)構(gòu)，3.5埃的開(kāi)放態(tài)CP結(jié)構(gòu)，和三個(gè)CP開(kāi)放態(tài)對(duì)應(yīng)的亞穩(wěn)簡(jiǎn)并態(tài)全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結(jié)構(gòu)。另外兩個(gè)中間態(tài)結(jié)構(gòu)分辨率為7.0埃和5.8埃。三個(gè)CP開(kāi)放態(tài)對(duì)應(yīng)的全酶結(jié)構(gòu)的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達(dá)模塊，伴隨其不同的構(gòu)象變化，至少有四個(gè)ATP-γS分子穩(wěn)定結(jié)合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結(jié)合狀態(tài)下形成的非穩(wěn)定動(dòng)態(tài)構(gòu)象提供了重要證據(jù)。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達(dá)模塊中心的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道呈現(xiàn)從螺旋到鞍形不同的拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)變化，為進(jìn)一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎(chǔ)。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達(dá)模塊中心的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道發(fā)生大幅度的拓?fù)渥儤?gòu)

本發(fā)明公開(kāi)了一種新的豬繁殖與呼吸綜合征病毒變異株GP5蛋白及其制備方法及應(yīng)用，所述新的豬繁殖與呼吸綜合征病毒變異株GP5蛋白為可溶性表達(dá)PRRSV GP5完整蛋白或者可溶性表達(dá)融合TAT的PRRSV GP5蛋白，選用pCold TF DNA高效可溶性表達(dá)了PRRSV變異株GP5蛋白及TAT?GP5融合蛋白，保證了重組蛋白的生物學(xué)功能，解決了現(xiàn)有的技術(shù)難以表達(dá)

近日，藥學(xué)院錢旭紅院士、楊泱泱副教授課題組在蛋白靶向降解策略研究中取得重要進(jìn)展，相關(guān)成果以“An Endoplasmic Reticulum (ER)-Targeting DNA Nanodevice for Autophagy-Dependent Degradation of Proteins in Membrane-Bound Organelles”為題發(fā)表于著名期刊Angew. Chem. Int. Ed. (DOI: 10.1002/anie.202205509)，并入選VIP (Very Important Paper)。

近日，西湖大學(xué)鄭鉅圣、郭天南團(tuán)隊(duì)聯(lián)合中山大學(xué)、劍橋大學(xué)等團(tuán)隊(duì)首次在中國(guó)漢族人群中揭示了血液蛋白質(zhì)組的遺傳機(jī)制。

SlRBP1通過(guò)與SleIF4A2翻譯起始復(fù)合物結(jié)合促進(jìn)靶標(biāo)RNAs翻譯以調(diào)節(jié)葉綠體功能。該發(fā)現(xiàn)闡明了RNA結(jié)合蛋白依托細(xì)胞器調(diào)控番茄生長(zhǎng)發(fā)育的機(jī)制，為番茄增產(chǎn)、品種改良提供了潛在育種價(jià)值。

本發(fā)明公開(kāi)了一種斜生纖孔菌3-羥基-3-甲基戊二酰輔酶A還原酶基因及其編碼的蛋白質(zhì)與用途，本發(fā)明所提供的鯊烯合酶基因具有SEQ ID NO.1所示的核苷酸序列或者添加、取代、插入或缺失一個(gè)或多個(gè)核苷酸的同源序列或其等位基因及其衍生的核苷酸序列。所示基因編碼的蛋白質(zhì)具有SEQ ID NO.2所示的氨基酸序列或者添加、取代、插入或缺失一個(gè)或多個(gè)氨基酸的同源序列。本發(fā)明提供的3-羥基-3-甲基戊二酰輔酶A還原酶基因可以通過(guò)基因工程技術(shù)提高斜生纖孔菌中樺褐孔菌醇的含量，可用于利用轉(zhuǎn)基因技術(shù)來(lái)提高斜生纖孔菌中樺褐孔菌醇含量的研究和產(chǎn)業(yè)化中。而這些次生代謝產(chǎn)物在臨床上具有巨大的應(yīng)用價(jià)值，對(duì)保護(hù)人民的健康生長(zhǎng)有所幫助。因而本發(fā)明具有很大的應(yīng)用前景。

該研究揭示了葡萄霜霉病菌RxLR型效應(yīng)蛋白R(shí)xLR50253通過(guò)與結(jié)合并穩(wěn)定宿主體內(nèi)感病因子VpBPA1從而降低植物防御反應(yīng)以促進(jìn)感病。

南科大生物系、冷凍電鏡中心研究教授王培毅團(tuán)隊(duì)與合作團(tuán)隊(duì)在新冠肺炎疫苗研究領(lǐng)域取得重大突破，相關(guān)成果以“Protectiveprototype-BetaandDelta-OmicronchimericRBD-dimervaccinesagainstSARS-CoV-2“為題發(fā)表在國(guó)際頂尖學(xué)術(shù)期刊《細(xì)胞》上，這是該團(tuán)隊(duì)今年以來(lái)與合作團(tuán)隊(duì)在頂級(jí)期刊發(fā)表的第二篇關(guān)于新冠肺炎的研究論文。

本發(fā)明公開(kāi)的具有可光致細(xì)胞脫附的二氧化鈦/白蛋白/生物信號(hào)分子復(fù)合涂層，自下而上依次有基底、二氧化鈦納米點(diǎn)層以及白蛋白與生物信號(hào)分子層，其中，二氧化鈦納米點(diǎn)層中二氧化鈦納米點(diǎn)的尺寸為20～300nm，密度為1.0×109～1×1011/cm2，白蛋白與生物信號(hào)分子層充滿二氧化鈦納米點(diǎn)之間的間隙，并覆蓋二氧化鈦納米點(diǎn)。其制備：包括制備二氧化鈦前驅(qū)體溶膠；依次將前驅(qū)體溶膠、白蛋白與生物信號(hào)分子的混合物旋涂在基底上并進(jìn)行熱處理。該所得到的復(fù)合涂層具有良好的生物相容性有利于細(xì)胞的初始附著、增殖和后續(xù)脫附。可廣泛用于體外細(xì)胞培養(yǎng)和組織工程等生物醫(yī)學(xué)工程領(lǐng)域。

該研究利用兩個(gè)不同品系小鼠雜交獲得雜交小鼠，構(gòu)建雜交小鼠父本與母本的Hi-C、ChIP-seq、RNA-seq等組學(xué)數(shù)據(jù)。根據(jù)雜交小鼠的多態(tài)位點(diǎn)和小鼠品系特異基因型把雜交小鼠組學(xué)數(shù)據(jù)分成父本來(lái)源基因組和母本來(lái)源基因組，這樣就可以在單倍型水平構(gòu)建三維基因組和研究基因調(diào)控。分析表明，同源染色體具有高度相似的相互作用模式，這種相互作用模式的相似性與其等位基因的共表達(dá)水平高度相關(guān)。