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程鑫課題組主攻微納加工技術，包括超高精度（亞5納米）表面圖形化技術、適用于產業化的大面積低成本納米加工技術、微納3D打印技術等。課題組同時開發微納加工在半導體器件、納米光學、生物醫學工程等多個領域中的應用。近年來，課題組在微流控芯片領域開展了大量創新性研究工作，并取得了一系列成果。 DNA/RNA測序前文庫構建和蛋白質的結構大規模質譜檢測等基因組學和蛋白質組學研究中的關鍵技術都涉及到稀

（專利號：ZL 201310169088.5） 簡介：本發明公開了一種自潤滑鈍化液及用其涂覆的熱鍍鋅自潤滑涂層鋼板，自潤滑鈍化液是由包含改性固體潤滑劑、成膜物質、成膜助劑、促進劑、pH調節劑、有機溶劑和去離子水經過復配而成，復配后的固含量為15~25%，改性固體潤滑劑為改性納米MoS2和改性納米聚四氟乙烯粒子，總重量按照1000g計，各組分的含量為：改性納米MoS210~20g/kg，改性納米聚四氟乙烯粒子10~20g/kg，成膜物質80

（專利號：ZL 201410008509.0） 簡介：本發明公開了一種用于鍍鋅板、鋁及銅合金表面處理的無鉻鈍化液，屬于金屬材料表面處理技術領域。該無鉻鈍化液的質量百分比組成如下：雙（三乙醇胺）鈦酸二異丙酯0.5-15%、雙（二辛氧基焦磷酸酯基）乙撐鈦酸酯0.5-15%、三乙醇胺0.1-2%、醋酸銨0.1-5%、納米氧化硅0.01-2%、氟鈦酸0.1-5%、偏釩酸銨0.01-5%、余量水。本發明無鉻鈍化液的組分簡單、產品環保及使用前無需預處

對四種典型的晶種成核過程進行探索實驗，重點研究了其水解成核機理，探索酸度值等成核環境對晶種特性的影響機制

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本發明公開了一種水稻孕穗期耐冷性相關蛋白CTB4a及編碼基因與應用。本發明提供了一種蛋白，是如下1)或2)：1)序列表中序列2所示的蛋白質；2)將序列表中序列2所示的氨基酸序列經過一個或幾個氨基酸殘基的取代和/或缺失和/或添加且具有相同功能由序列2衍生的蛋白質。本發明的實驗證明，本發明克隆了一個新的正向調控水稻孕穗期耐冷基因CTB4a，將其轉入野生型水稻中，表現出孕穗期耐冷，為水稻的耐冷品種選育提供基因資源。

已有樣品/n一種冰核蛋白-超聲波協同提高柑橘汁冷凍濃縮晶體成核溫度的方法。　　成果簡介：一種冰核蛋白-超聲波協同提高柑橘汁冷凍濃縮晶體成核溫度的方法，屬于食品工程技術領域。本發明具體涉及在-15-20℃下通過冷凍濃縮法來制備柑橘濃縮汁，將10-50μg/mL冰核蛋白溶解于柑橘汁中，同時施加頻極電流為0.2-0.5A的超聲波，超聲波頻率為25MHz，超聲波處理時間為0.5-2min，通過適當的攪拌使柑橘汁受到均勻的超聲波作用，能夠提高柑橘汁冷凍濃縮晶體成核溫度5-8℃，并且快速形成冰晶。本發明方法節能

 本發明提供一種抗蛋白吸附毛細管電泳共價鍵合涂層柱的制備方法。利用聚苯乙烯磺酸鈉和感光聚合物重氮樹脂的靜電自組裝和光固化交聯反應在石英毛細管柱的內壁上構筑共價鍵合抗蛋白吸附涂層。所制備的毛細管電泳涂層柱具有良好的抗蛋白吸附性能，與未涂層的石英毛細管裸柱相比，對蛋白質的分離性能提高1倍以上。本方法所用工藝流程簡單，生產效率高，生產成本低，重復性好，無毒環保，易于大規模生產，制得的共價鍵合毛細管電泳涂層柱具有優良的化學穩定性和抗蛋白吸附性能，適用于對蛋白質、糖蛋白、肽鏈、激素、酶等生物的樣品的電泳分離檢測和純化。毛細管電泳涂層柱、產品附加值高。

本發明提供了一種高穩定性蛋白質?殼聚糖復凝聚交聯微膠囊及其制備方法，首先將芯材與不含還原糖的或含有還原糖的蛋白質溶液混合，高速分散形成O/W型乳狀液，再加入殼聚糖溶液，調節pH，讓蛋白質與殼聚糖通過靜電相互作用發生復凝聚反應，形成復凝聚相沉降在芯材乳滴周圍而得到微膠囊，離心收集微膠囊，加熱，使蛋白質?殼聚糖、蛋白質?殼聚糖?還原糖兩兩之間發生美拉德反應引發交聯而提高微膠囊的穩定性。本發明簡單易行、安全、高效，適于大規模生產；本發明可廣泛用于具有良好熱穩定性芯材的包埋，對于開發高穩定性的蛋白質?殼聚糖復凝聚微膠囊體系和推進復凝聚微囊化技術在食品工業中的實際應用具有重要意義。

b0,+AT-rBAT是人體內的一種氨基酸轉運蛋白復合物，屬于異源多聚體氨基酸轉運蛋白（HAT）家族。異源多聚體氨基酸轉運蛋白，由輕鏈蛋白和重鏈蛋白構成。b0,+AT是其中的輕鏈蛋白，負責轉運底物。而rBAT是其中的重鏈蛋白，具有負責輕鏈蛋白細胞膜定位（即將輕鏈蛋白“護送”到細胞膜上）和維持輕鏈蛋白的穩定性的作用。b0,+AT主要分布于小腸和腎臟中。b0,+AT或者rBAT的突變，會誘發胱氨酸尿癥，一種先天性遺傳疾病。患者尿路中常有胱氨酸結石形成，造成腎絞痛，可引起尿路感染和腎功能衰竭。該病作為一種隱性遺傳疾病在人群中的發病率約為1/7000，屬于罕見病的一種。研究b0,+AT-rBAT的最新研究成果，揭開了胱氨酸尿癥發病的分子機理。復合物的結構和功能，將能幫助我們認識胱氨酸尿癥，為可能的治療方案提供線索。本項研究工作在全世界首次解析了b0,+AT-rBAT的高分辨率電鏡結構。結構顯示，b0,+AT蛋白與rBAT蛋白首先形成異源二聚體分子，然后兩個異源二聚體分子通過rBAT蛋白的相互作用再進一步形成一個二聚體。體外轉運實驗表明rBAT蛋白對b0,+AT蛋白的轉運活性是必需的；也就是說，b0,+AT要正常發揮轉運功能，需要有rBAT蛋白的存在。這與周強實驗室2019年解析的LAT1-4F2hc復合物相似。LAT1-4F2hc復合物同屬HAT家族，其中的4F2hc蛋白是LAT1蛋白發揮轉運活性所必需的。同時，該研究也首次解析了b0,+AT-rBAT和它的天然底物精氨酸的復合物的冷凍電鏡結構，解釋了它的底物識別機制。如果把b0,+AT-rBAT復合物比做生物膜上的一艘船，那么被轉運的精氨酸，可以被理解為“貨物”。研究人員通過解析b0,+AT-rBAT與底物的復合物的結構，可以了解該“貨物”如何加載到船上的——這個過程，即為“識別機制”。在底物結合點附近，科研團隊還鑒定出了底物結合位點附近的一個轉運調控區域。通過點突變和同位素轉運實驗，他們證明了該轉運調控區域對于b0,+AT-rBAT的轉運功能至關重要。西湖大學黃晶實驗室采用了分子模擬的方式，亦驗證了該區域的重要性。對于b0,+AT-rBAT復合物突變而導致的胱氨酸尿癥，基于上述研究，研究團隊進一步揭開了該疾病發生的機理。通過分析已解析出的b0,+AT-rBAT的高分辨率結構，研究人員對突變的位點進行了準確定位，并對這些位點進行了體外生化實驗的驗證。結果顯示，b0,+AT-rBAT的關鍵位點的突變影響了氨基酸轉運的活性，造成了胱氨酸尿癥。