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臨沂大學農林學院張興林教授團隊研發的高靈敏IgM/IgG抗體檢測試劑盒將進入臨床驗證調試階段，最快15分鐘內可獲得檢測結果；藥學院張淳教授科研團隊研發的季銨鹽復合消毒液，以其方便攜帶、免洗、噴霧、高效專殺SARS病毒的特點，成為復工返崗人員的福音。張興林是臨沂大學“微生物與宿主健康研究團隊”學科帶頭人，有著青年人的勇于擔當和愛國情懷。他曾在牛津大學等世界著名高校留學多年，是國家青年“千人計劃”專家、“泰山學者特聘教授”，并與鐘南山院士團隊聯合承擔了科技部重點專項等多個微生物科研項目。張興林團隊聯合中拓生物有限公司，僅用7天時間就研發、生產出三種核酸檢測試劑盒，并于1月27日通過了國家食藥監局的技術檢測認證。

研發階段/n本成果合成了人工免疫原和包被原，制備出高效價的特異性抗體，建立了肌肉(豬、雞、魚〉、肝臟(豬、雞)、腎臟(豬)、雞蛋和牛奶中金霉素殘留檢測的ELISA方法，并與建立的多殘留檢測HPLC方法進行了對比。該方法的檢測限、回收率、變異系數均達到我國獸藥殘留快速檢測的要求。以上述方法為基礎，研制出動物樣品中金霉素殘留檢測ELISA試劑盒。該試劑盒的靈敏度、準確度和重現性與國外試劑盒水平相當。經多單位應用表明，該試劑盒靈敏、準確、操作簡便，對金霉素特異性強，適用于金霉素殘留的快速篩選檢測。技術水平

已有樣品/n迅裂細菌裂解酶與核酸提取試劑盒采用專利的噬菌體裂解酶，具有常溫 5-10 分鐘內裂解、無毒無害等特點，并結合特有的技術能實現在取樣拭子上的原位裂解，大大簡化從取樣拭子上獲得靶標物如細菌等的核酸提取過程，具有提取效率高、操作簡便等優點，是臨床PCR檢測，如產道中B簇鏈球菌和鼻拭子中耐甲氧西林金黃色葡萄球菌（MRSA）,的 理想樣本前處理試劑。同時還研發了通用的真菌和細菌核酸提取試劑盒，與簡單的渦旋儀聯用，可以裂解和提取任何真菌和細菌的核酸。市場前景:可廣泛應用于細菌裂解提取，應用前景廣闊。

成果先后獲省級科技進步一等獎、國家科技進步二等獎。試劑盒可用于禽白血病流行病學調查和種禽禽白血病的凈化與根除，具有簡便快速，特異性高，費用低，適于大規模檢測等特點。

HLA-B27基因具有多態性，是由多種亞型構成的一組基因的總稱，各亞型核苷酸序列存在著個別位點上的差異。從1973年首次報道HLA-B27與AS的關聯以來，目前已確信B27在SpA的發病中起重要作用。     大量的臨床研究證實SpA患者HLA-B27陽性率明顯增高，但各疾病的HLA-B27攜帶率并不完全相同，約90%－95%以上的AS患者HLA-B27陽性，60%－80%的反應性關節炎（ReA），80%幼年脊柱關節炎(JSpA)，50%伴脊柱關節受累的銀屑病或腸病相關的關節炎患者為HLA-B27陽性。HLA-B27陽性的個體患SpA的危險性較陰性者大100倍。     在中國漢族人群中，HLA-B*2705與HLA-B*2704構成了HLA-B*27的優勢亞型,其余還存在B*2707,2702,2706，2715，2711，2722，2708等。研究發現B2704、B2705、B*2702與AS有高度的相關性，而B*2706、B*2709被認為與AS相關性差或具有保護作用。     SpA這類疾病起病大多緩慢而隱匿，當影像學檢查出現痕跡確診時，患者病情已經發展到疾病晚期階段，致殘率高生活質量低下，因此臨床檢測HLA-B27基因來診斷疑似患者。     HLA-B27基因分型測定試劑盒采用聚合酶鏈式反應-序列特異性引物法（sequencespecificprimer，PCR-SSP）定性檢測全血樣本中人類白細胞抗原HLA-B*2704、HLA-B*2705/07等位基因，可對SpA的診療提供參考。

產品介紹 GZ100-3A是我公司自主研制開發的具有智能控制功能的蠕動泵灌裝系統&控制器。灌裝系統由4組基本驅動單元組成，可擴展至32通道；可安裝YZ系列和DMD15泵頭，為客戶提供多種選擇。控制器采用7寸工業觸控屏，為客戶清晰顯示操作內容 功能特點 ◇ 任意控制執行單元各通道的啟/停、左/右轉。 ◇ 可控制單通道或多通道同時進行排空和回收。 ◇ 可設定回吸角度及回吸時間，所有通道同時進行回吸。 ◇ 提供密碼功能：保護用戶設定好的系統參數，防止誤操作。 ◇ 提供灌裝方案保存及調用功能。 ◇ 提供4種校準功能：比例調整、體積校準、稱重校準和和多次稱重校準。 ◇ 提供在線調整功能，方便用戶在線調整液量輸出。 ◇ 提供超強的智能功能：系統推薦不同灌裝方案供客戶選擇，以實現高精度液體灌裝。 ◇ 7寸觸控屏方便操作，菜單式界面清晰、友好。 ◇ 對外通訊接口采用RS485總線，波特率可設，奇偶校驗可設，通訊規約采用Modbus標準協議制定。 適用場所 自動化灌裝機械上配套使用 技術參數 ◇ 灌裝液量范圍：0.1ml~9999. 99ml(顯示調節分辨率：0.01ml ) ◇ 灌裝時間范圍：0.5s~6000s(顯示調節分辨率：0.01s) ◇ 灌裝間隔時間：0.5s~999 .9s ◇ 灌裝次數：0~999999次(0為無限循環) ◇ 灌裝液量校正：各通道獨立進行在線比例調整、體積校準、多次稱重校準 ◇ 通道使能功能：可任意設置各通道的使能或禁止 ◇ 密碼保護功能：通過密碼保護用戶設置好的系統參數，防止誤操作 ◇ 灌裝系統外形尺寸(長×寬×高)：663× 218× 177mm ◇ 控制器外形尺寸(長×寬×高)：228×60×166mm ◇ 適用電源：AC9O-260V 50/60Hz ◇ 單組四通道灌裝系統重量：12.1kg ◇ 控制器重量：1.7kg ◇ 外殼防護：IP31 泵頭型號 灌裝液量(ml) 適配軟管 灌裝時間(s) 精度誤差 分配頭內徑(mm) 參考產品(pcs/min) YZ15-1A 0.3-0.5 13# 1-1.2 ≤±2% ≤0.5 27-30 1.0-2.3 14# ≤1.0 2.6-5.1 19# ≤1.5 4.6-9.1 16# ≤2.0 10-19 25# ≤3.0 15-30 17# ≤3.0 YZ25-1A 8-17 15# ≤3.0 12-24 24# ≤3.0 DMD15-1ADMD15-2A 0.1-0.9 2×13# ≤0.5 0.2-2.3 2×14# ≤1.0 0.5-5.9 2×19# ≤2.0 2.0-1.0 2×16# ≤3.0  

泛素-蛋白酶體體系（Ubiquitin-Proteasome System，簡稱UPS）是細胞內最重要的蛋白質降解通路，對維持生物體內蛋白質的濃度平衡，以及對調控蛋白、錯誤折疊或受到損傷的蛋白的快速降解起著至關重要的作用，參與了細胞周期、基因表達調控等多種細胞進程，由UPS失常引發的蛋白質新陳代謝異常與眾多人類重大疾病直接相關。2004年，Aaron Ciechanover, Irwin Rose和Avram Hershko三位科學家被授予了諾貝爾化學獎，以表彰他們對該降解通路的發現。UPS中蛋白酶體是細胞中最基本的、最重要的不可或缺的、最為復雜的大型全酶超分子復合機器之一，人源蛋白酶體全酶包含至少33種不同的亞基，總原子質量約為2.5MDa。美國FDA批準的多種治療癌癥的藥物分子即以蛋白酶體為直接靶標。近年來，隨著冷凍電鏡技術的發展和應用，人們對這一大分子機器的結構和功能研究得以不斷深入。2016年，毛有東課題組與合作者報道了人源蛋白酶體基態的3.6?冷凍電鏡結構及其他三個亞納米分辨構象，并首次發現一個亞穩態構象的核心顆粒（Core Particle，簡稱CP）底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。2018年4月，該課題組又報道了6個ATPγS結合狀態下的26S動態結構，包括三個CP開放態對應的亞穩簡并態近原子分辨（4~5?）結構（見Nature Communications 2018, 9: 1360）。盡管這些工作揭示了蛋白酶體的基本架構和內在運動行為，但由于缺乏蛋白酶體與底物之間的相互作用，人們對于蛋白酶體如何實現底物降解的原子水平工作機制仍一無所知。此外，盡管冷凍電鏡技術近年來廣泛應用于分析具有動態特征的蛋白復合體結構和平衡態構象，但對其中間態結構和非平衡構象分析的分辨率水平往往局限在4～6埃或更低，離真正的全原子水平動力學分析還有相當一段距離。 為了真正實現原子水平的蛋白酶體底物降解動態過程的冷凍電鏡三維重建和動力學表征，毛有東課題組攻克了兩大技術難題。其一，如何在蛋白酶體完成底物降解之前抓到它的所有可能的中間態構象？課題組發展了一種新穎的核酸置換法，利用ATPγS降低AAA-ATPase激酶水解活性的特點，在底物降解中間過程，通過將ATP快速置換成ATPγS，結合快速冷凍的優勢，從而撲捉到蛋白酶體在底物降解過程的中間態。其二，如何在從冷凍電鏡數據中分析出更多構象的同時，還把分辨率做到3埃甚至更好？課題組通過多年持續努力，發展了多種基于人工智能和機器學習的冷凍電鏡圖像聚類的新型算法，并針對蛋白酶體的動力學特征，設計了一套極其有效的整合了多種算法的多構象分類流程。通過這兩套技術方案的完美結合，課題組成功解析了人源蛋白酶體在降解底物過程中的七種不同的、但差別甚微的、高分辨原子水平的天然態構象（Native states），完整展示了蛋白酶體從泛素結合到去泛素化，再到底物轉運的動態過程。與同期在Science上發表的與底物結合的酵母蛋白酶體的4.2-4.7埃冷凍電鏡結構（Science doi: 10.1126/science.aav0725，來自加州伯克利分校和Scripps研究所）相比，該Nature論文不僅總構象數量多一倍，全部構象分辨率還高1-2埃。由于Science論文采用了抑制Rpn11去泛素活性的策略，其非天然態結構中底物并不能真正自由轉運，所推測的機理僅限于底物轉運這一步，對于其他三大Nature論文所回答重要問題均無法給出答案。這體現了該Nature論文不僅在實驗方法的原創性上和數據分析水平和質量上，更在科學發現和問題探究的深度和廣度上大幅超越了來自Science的競爭性論文。圖一 七個利用冷凍電鏡解析的精細原子結構完整揭示了從泛素識別、去泛素化反應、轉運啟動和持續降解的核心功能動態過程。 作為整個蛋白酶體的動力來源與運轉核心，AAA-ATPase激酶分子馬達展現出了三種不同的核苷酸水解協作模式，6個ATPase亞基協調工作，交替與底物發生相互作用。在去泛素化過程（EB態）中，處于對立位置的兩個ATPase亞基Rpt2與Rpt4水解ATP，而Rpt5與Rpt6則釋放ADP，ATPase內的底物轉運通道被打開，使得底物可以進入軸心通道；與此同時，去泛素化酶Rpn11亞基與泛素及底物發生相互作用，執行其作為去泛素化酶的功能；在轉運起始過程（EC態）中，相鄰的兩個ATPase亞基Rpt1與Rpt5會同時水解ATP，調控顆粒（Regulatory Particle，簡稱RP）發生大規模轉動并釋放泛素；在底物去折疊與轉運過程（ED態）中，三個相鄰的ATPase亞基會分別同步進行ATP的結合、ADP的釋放與ATP的水解，這一過程會單向傳遞下去，將ATP水解釋放的化學能轉換為機械能，使得相應的ATPase亞基發生剛體轉動，推動底物的去折疊和單向輸運，同時CP的轉運通道入口打開，底物被送入通道中進行降解。這些研究結果為幾十年來對蛋白酶體功能的研究提供了寶貴的第一手原子結構和動力學信息，對于理解生物體內蛋白質的降解過程和一系列負責物質輸運的ATPase馬達分子的一般工作原理具有極為重要的科學意義。

本發明公開了一種抗蟲融合基因,該基因包括從5’-3’依次含有編碼BT晶體毒素Cry1的核苷酸序列和編碼Cry9Aa毒素的核苷酸序列;且上述2個核苷酸序列位于同一個開放閱讀框內。該抗蟲融合基因包括Cry1Aa、Cry1Ab、Cry1Ac、Cry1Aa的修飾基因、Cry1Ab的修飾基因或Cry1Ac的修飾基因;還包括Cry9Aa或者Cry9Aa經過修飾的基因。本發明還同時公開了上述抗蟲融合基因所編碼的融合蛋白,該融合蛋白從N端至C端依次為Cry1晶體毒素和Cry9Aa毒素。本發明的融合蛋白能用于制備轉基因抗蟲農作物。

本發明公開了一種絲腺蠶絲蛋白的提取方法。將五齡熟蠶在水中浸死后，置于在一定溫度下放置，直至絲腺體凝固后解剖取出；將得到的中部絲腺蠶絲蛋白原料用蒸餾水清洗，除去蠶體組織雜質，獲得中部絲腺蠶絲蛋白；將得到的后部絲腺蠶絲蛋白原料用蒸餾水清洗，得到的后部絲腺蠶絲蛋白為后部絲腺絲素；將中部絲腺蠶絲蛋白中的外層進行剝離，外層剝離得到的蠶絲蛋白為中部絲腺絲膠，剝離剩余得到的內部蠶絲蛋白為中部絲腺絲素。本發明方法簡單有效，避免了熟蠶直接解剖時絲腺蠶絲蛋白粘性而引起的操作不易性，具有勞動強度低、提取效率高、產物易干燥和保存等特點；其成品可用于食品、化妝品、組織工程、載藥系統等多種領域，應用范圍廣。