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清華大學電機系易陳誼課題組采用真空熱蒸發鍍膜與傳統溶液法相結合的工藝制備高質量鈣鈦礦薄膜，突破了目前無甲胺銫甲脒鉛鹵鈣鈦礦（銫甲脒鈣鈦礦）太陽能電池效率的最高記錄。

對碳纖維布加固鋼筋混凝土梁、柱、框架節點及框架結構等的受力性能進行了系統地試驗研究、機理分析和三維非線性力學計算，為混凝土結構補強固技術提供了理論依據。針對歷史保護建筑的特點，研究了多種荷載組合作用下歷史保護建筑的破壞機理、衰變規律、剩余壽命及可靠性，并對在役歷史保護建筑物的檢測鑒定與加固技術進行了系統地試驗研究。本項研究獲得了上海市科技進步三等獎 1 項，華夏建設科學技術獎三等獎 1 項

一.實驗目的1.測定二氧化碳的P-V-T關系，觀察臨界現象：①臨界狀態附近氣液兩相模糊的現象。②氣液整體相變現象。③測定CO2的pc、vc、tc等臨界參數，并將實驗所得的vc值與理想氣體狀態方程和范德瓦爾方程的理論值相比教，簡述其差異原因。2.測定CO2的P-V-T關系，在P-V坐標中繪出t為20℃,27℃，31.1℃,50℃四種等溫曲線，與標準試驗曲線及克拉貝隆方程和范德瓦爾方程的理論計算值相比較并分析差異原因。3.測定在不同壓力下飽和蒸汽和飽和液體的比容（或密度）及飽和溫度和飽和壓力的對應關系。觀察凝結和汽化過程及臨界狀態附近汽液兩相模糊的現象。4.測定二氧化碳飽和溫度和飽和壓力的對應關系。二.技術指標1.承壓玻璃管及設備耐壓承限可達到11MPa，承壓玻璃管內的二氧化碳完全呈現液化狀態30分鐘以上方可泄壓，如未達到此標準，作不合格設備處理。2.實驗壓力達到3Mpa時，水銀柱在承壓玻璃管內清晰可見。對應溫度下，當壓力達到液化壓力時，承壓玻璃管出現二氧化碳液化現象。3.工作電源：電壓AC220V、50Hz，單相三線制、功率≤2100W；安全保護：具有接地保護、漏電保護、過流保護。4.防靜電臺面，高品質鋁合金型材框架（可移動式設計，水平調節支撐型帶剎車腳輪），無焊接點，安裝拆卸方便。5.裝置外形尺寸：1200×500×1700mm。 三.▲與本工藝配套的3D仿真教學軟件、3D虛擬仿真平臺。3D仿真軟件具有管理員端、教師端、學生端，可實現教學實驗網絡化；▲①安裝于學校內服務器上的局域網版；②聯網即可使用，沒有地域限制的網絡版；③▲學生可任意在手機端和電腦端通過此平臺學習設備的操作；④▲軟件以人物360°自由漫游的視角觀看實驗的各個角度，有場景特效和背景音樂、語音播報和切換場景功能；⑤包含實驗原理、實驗目的和實驗步驟的實驗介紹功能；⑥在該界面中，可看到具體的操作指引。⑦語音播報及文字輔助認識設備部件及用途；⑧按照實驗的操作步驟模擬實驗功能；⑨▲軟件平臺可實時記錄和保存學生操作軟件的情況；⑩▲學生按照實驗步驟進行考試，系統能當場評分并上傳到教師端。 ▲（1）3D虛擬仿真平臺：登錄管理員以及教師端賬號后可看到個人信息、學校管理、學院管理、系別管理、年級管理、班級管理、設備列表、考試管理、試卷管理、學生試卷、簽到管理、新增作業管理、未審批作業、科目管理、作業成績、考試成績、錯題試卷、未審核作業、通知公告、最新作業、成績查詢、在線用戶、和系統設置這二十三個功能菜單，包含添加部門名稱、負責人、聯系電話、郵箱信息、管理員用戶昵稱、郵箱、用戶名稱、崗位、學校名稱、手機號碼、自主設置密碼、搜索查詢成員，上傳文件、文件類型、專業、科目以及學校ID，可以在軟件平臺以文檔形式上傳教學資料，考試題目，可設置單選題、多選題、判斷題、填空題、內容、科目、答案添加，▲可以查詢學生的歷次考試成績，使用3D仿真軟件的情況；學生可任意在手機端和電腦端通過此平臺學習實驗設備3D仿真教學軟件的使用操作，完成理論知識的學習，系統可立即自動批改并生成考試分數，實時上傳到教師端。 ▲（2）投標文件中提供以上軟件每項功能的高清截圖，以及二維碼形式的▲軟件錄頻，使評委能清晰看到以上參數中的每個功能內容（靜態圖片視為無效提供），驗證仿真平臺功能和實驗設備3D仿真功能，中標后采購人有權要求中標人提供軟件安裝包進行參數演示，如出現虛假應標、拒絕演示等，采購人有權終止合同，并由中標人承擔一切后果。  

本發明的主要工作是基于多源異構網絡推斷主體(用戶)之間的社 會關系(包括同類型之間或不同類型之間的主體關系，本發明中只以用 戶為例)的方法，異構網絡是指網絡中主體類型多種或者主體之間的關 系類型多種，關系可以分為好友和其他兩種。主要內容包括在兩個(例 如 Twitter 網絡、通訊網絡)異構網絡中，兩個網絡的主體類型都包含有 用戶，但不同網絡中主體之間的關系鏈接類型是不同的在 Twitter 網絡 中用戶之間的關系是

蛋白酶體是細胞中用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發現的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態近原子分辨的冷凍電鏡結構，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩或過渡態的共存結構，并首次發現其中一個亞穩態構象的CP的底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發現被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態的全酶結構離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎上，利用他們自主開發的基于統計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結合狀態下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數據展開了深入分析，得到了6個共存的動態結構，其中包括3.6埃分辨率的基態結構，3.5埃的開放態CP結構，和三個CP開放態對應的亞穩簡并態全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結構。另外兩個中間態結構分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態對應的全酶結構的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構象變化，至少有四個ATP-γS分子穩定結合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結合狀態下形成的非穩定動態構象提供了重要證據。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉運通道呈現從螺旋到鞍形不同的拓撲結構變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉運通道發生大幅度的拓撲變構

清華大學電子工程系黃翊東教授團隊崔開宇副教授帶領學生在超光譜成像芯片方面取得重要進展，研制出國際首款實時超光譜成像芯片，相比已有光譜檢測技術實現了從單點光譜儀到超光譜成像芯片的跨越。